Kas Natokinaas on proteolüütiline ensüüm?

Natokinaasi pulber, võimas ensüüm, mis on saadud traditsioonilisest Jaapani toidust, on pälvinud märkimisväärset tähelepanu nii teadusringkondades kui ka terviseringides. See ensüüm, mis on tuntud oma võimalike tervisega seotud eeliste poolest, eriti kardiovaskulaarse tervise osas, on olnud arvukalt uuringuid. Kuid mis täpselt on ntokinaas ja kas see on tõesti proteolüütiline ensüüm? Uurime selle ainulaadse aine põnevasse maailma ja uurime selle klassifikatsiooni, toimemehhanismi ja spetsiifilisust.

Natokinaas klassifitseeritakse tõepoolest proteolüütiliseks ensüümiks, tuntud ka kui proteaas või peptidaas. Proteolüütilised ensüümid on ensüümide klass, mis lagundavad valke väiksemateks peptiidideks või üksikuteks aminohapeteks. See protsess, mida nimetatakse proteolüüsiks, on elusate organismide mitmesuguste bioloogiliste funktsioonide jaoks ülioluline, sealhulgas seedimine, rakkude signaalimine ja vere hüübimine.

 

Täpsemalt kuulub natokinaas seriini proteaasi perekonda, suur rühm proteolüütilisi ensüüme, mis kasutavad seriinijääki oma aktiivses kohas katalüüsi jaoks. See klassifikatsioon põhineb selle aminohappejärjestusel ja struktuurilistel sarnasustel teiste tuntud seriinproteaaside, näiteks subtilisiiniga. Ensüümi toodab Bacillus subtilis var. Natto sojaubade käärimisprotsessi ajal natto loomiseks. Väärib märkimist, et kuigi nattokinaasit on nattos loomulikult olemas, saab seda ka eraldada ja puhastada toidulisandina, sageli sageliNatokinaasi pulber.

 

Selle klassifikatsiooni proteolüütilise ensüümina mõistmine on selle võimalike tervisega seotud eeliste ja rakenduste mõistmiseks ülioluline. Selle võime, eriti vere hüübimisega seotud valkude lagunemiseks, on selle väidetava kardiovaskulaarse kasu aluseks.

Natokinaasi katalüütiline mehhanism, nagu ka teised seriinproteaasid, hõlmab katalüütilist triaadi selle aktiivses kohas. See triaad koosneb kolmest olulisest aminohappejäägist: seriin (SER), histidiin (tema) ja aspargiinhape (ASP). Sissenattokinaasi ensüüm, need jäägid on identifitseeritud kui Ser221, His64 ja Asp32. Katalüütiline protsess algab siis, kui substraat (valk või peptiid) siseneb natokinaasi aktiivsesse kohta. Histidiini aktiveeritud seriinijääk toimib nukleofiilina, rünnates peptiidi sideme karbonüülsüsinikku substraadis. See moodustab tetraeedrilise vaheühendi, mille stabiliseerib ensüümi selgroo moodustatud oksüaniooni auguga.

Seejärel lõhustatakse peptiidside, vabastades substraadi N-terminaalse osa. C-terminaalne osa jääb kovalentselt ensüümi külge kinnitununa, moodustades atsüül-ensüümi vaheühendi. Viimases etapis hüdrolüüsib vesi seda vaheühendit, vabastades C-terminaalse osa ja regenereerides vaba ensüümi. See mehhanism võimaldab ntokinaasil tõhusalt lagundada erinevaid valke, sealhulgas fibriini, mis on võtmevalk, mis on seotud verehüüve moodustumisega. Arvatakse, et ensüümi võime fibriini lagundada on selle võimalike kardiovaskulaarsete eeliste peamine põhjus.

Oluline on märkida, et ntokinaasi ensüümi katalüütilist efektiivsust võivad mõjutada mitmesugused tegurid, sealhulgas pH, temperatuur ja teatud ioonide olemasolu. Need tegurid on olulised kaalutlused ntokinaasi pulbri ja muude natokinaasipõhiste toodete tootmisel ja rakendamisel.

Kuigi ntokinaas on proteolüütiline ensüüm, mis on võimeline erinevaid valke lagundama, on sellel teatud substraatide jaoks märkimisväärne spetsiifilisus. See spetsiifilisus on selle võimalike terapeutiliste rakenduste võtmetegur, eriti kardiovaskulaarse tervise osas.

Kõige tuntum ja uuritud substraatnattokinaasi ensüümon fibriin, valk, millel on oluline roll verehüüvete moodustumisel. Natokinaas on näidanud tugevat võimet fibriini lagundada - vara, mis on viinud selle uurimiseni potentsiaalse loomuliku alternatiivina farmatseutilistele trombolüütilistele ainetele.

Lisaks fibriinile on natokinaas näidanud aktiivsust teiste valkude vastu, mis on seotud vere hüübimise ja vereringega. Näiteks võib see lagundada plasminogeeni aktivaatori inhibiitorit -1 (pai -1)-valk, mis pärsib keha looduslikke hüübimismehhanisme. Jagades Pai -1, võib see kaudselt tugevdada keha fibrinolüütilist (hüübimishäire) aktiivsust.

Huvitav on see, et nattokinaasil on ka teatav aktiivsus teiste valkude suhtes, mis pole otseselt seotud vere hüübimisega. Näiteks on näidatud, et see lagundab amüloidsed fibrillid, neurodegeneratiivsete haigustega seotud valgu agregaadid nagu Alzheimeri tõve. See on viinud spekuleerimisele ntokinaasi pulbri võimalike rakenduste üle kardiovaskulaarse tervisega.

Siiski on ülioluline märkida, et kuigi ntokinaasi ensüümil on laboratoorsetes uuringutes paljutõotav toime nende substraatide suhtes, on vaja rohkem uuringuid selle mõju täielikuks mõistmiseks inimkehas. Suukaudselt manustatava ntokinaasi biosaadavus ja aktiivsus, näiteks natokinaasi pulbrilisandite kujul, on käimasolevate uuringute valdkond.

Avage looduse jõud Le-Nutra lisatasugaNatokinaasi pulber! Üle 10-aastase kogemusega looduslike koostisosade tööstuses oleme pühendunud kvaliteetsete toodete tarnimisele. Meie ensüüm Nattokinase on saadaval erinevates spetsifikatsioonides teie mitmekesiste vajaduste rahuldamiseks - 5000 FU, 10000FU, 20000FU, 30000FU ja 40000FU. Kõik meie tooted on toidukvaliteediga, tagades ohutuse ja töökindluse. Ükskõik, kas olete tootja, kes otsib kvaliteetseid tooraineid või tarbijaid, kes otsivad looduslike terviselahendusi, on Le-Nutra teie usaldusväärne partner. Ärge jätke kasutamata võimalust oma tooteid täiustada või tervist parandada. Jõuda meie poole nüüd aadressilinfo@lenutra.comJa alustame koos loomuliku heaolu teekonnale!

Viited:

1. Rawlings, ND, Barrett, AJ ja Bateman, A. (2010). Merops: Peptidase'i andmebaas. NUUUUURIDE TURODUS, 38 (Suppl _1), d 227- D233.
2. Fujita, M., Nomura, K., Hong, K., Ito, Y., Asada, A., ja Nishimuro, S. (1993). Jaapanis populaarses sojaoa kääritatud toidus asuvas köögiviljajuustu nattos tugeva fibrinolüütilise ensüümi (ntokinaas) puhastamine ja iseloomustamine. Biokeemilised ja biofüüsikalised uurimistööd, 197 (3), 1340-1347.
3. Sumi, H., Hamada, H., Tsushima, H., Mihara, H., & Muraki, H. (1987). Uudne fibrinolüütiline ensüüm (ntokinaas) köögiviljajuustu nattos; Tüüpiline ja populaarne sojaoa toit Jaapani dieedis. Kogemus, 43 (10), 1110-1111.
4. Yanagisawa, Y., Chatuke, T., Chiba-Kamoshida, K., Naito, S., Ohsugi, T., Sumi, H., & Yasuda, I. (2010). Bacillus subtilis natto natokinaasi puhastamine, kristalliseerumine ja esialgne röntgendifraktsioonikatse. ACTA Crystallographica jaotis: Struktuuribioloogia ja kristallimise kommunikatsioon, 66 (12), 1670-1673.
5. Hedstrom, L. (2002). Seriini proteaasi mehhanism ja spetsiifilisus. Keemilised ülevaated, 102 (12), 4501-4524.
6. Polgár, L. (2005). Seriinipeptidaaside katalüütiline triaad. Raku- ja molekulieluteadused CMLS, 62 (19-20), 2161-2172.